摘要:超氧化物歧化酶是生物体内清除超氧阴离子自由基的一种重要酶，具有重要的生理功能，在医药、食品、化妆品中有广泛的应用前景。现从分类、分布、结构、性质、催化机理、制备、应用等方面探讨了超氧化物歧化酶的基础研究进展。
关键词:超氧化物歧化酶;生理功能;特性;应用
Advance in current research of superoxide dismutase.
Abstract:Superoxide Dismutase（SOD）is an important enzyme in organism，which can remove superoxide free radical.It is wide-ly used in clinical treatment，food，and cosmetic industry for its important physiologic function.This review presents a basic reseach outline of SOD，including classification，distribution，structure，property，the catalyse mechanism，preparation and application.
Key words:Superoxide dismutase;Physiologic function;Property;Application
1938年Mann和Keilin ［1］ 首次从牛红细胞中分离出一种蓝色的含铜蛋白质（Hemocuprein），1969年Mccord及Fridovich ［2］ 发现该蛋白有催化O 2 ，发生歧化反应的功能，故将此酶命名为超氧化物歧化酶（Superoxide Dismutase，SOD，EC1.15.1.1）。该酶是体内一种重要的氧自由基清除剂，能够平衡机体的氧自由基，从而避免当体内超氧阴离子自由基浓度过高时引起的不良反应，同时SOD是一种很有用途的药用酶。有关SOD的研究受到国内外学者的广泛关注，涉及到化学、生物、医药、日用化工、食品诸领域，是一个热门研究课题。通过多年努力，在SOD的基础研究方面取得了巨大成果。目前，SOD临床应用主要集中在抗炎症方面（以类风湿以及放射治疗后引起的炎症病人为主），此外对某些自身免疫性疾病（如红斑狼疮、皮肌炎）、肺气肿、抗癌和氧中毒等都有一定疗效;在食品工业主要用作食品添加剂和重要的功能性基料;在其它方面也有相关应用。现就有关SOD的基础研究进展及应用方面作以简述。
1 SOD的种类与分布
SOD是一类清除自由基的蛋白酶，对需氧生物的生存起着重要的作用，是生物体防御氧毒性的关键。迄今为止，科学家已从细菌、真菌、原生动物、藻类、昆虫、鱼类、植物和哺乳动物等生物体内都分离得到了SOD。基于金属辅基不同，这些SOD至少可以分为Cu/Zn-SOD、Mn-SOD、Fe-SOD三种类型 ［3］ 。
表1 不同种类型的SOD分布（略）
一般来说，Fe-SOD是被认为存在于较原始的生物类群中的一种SOD类型;Mn-SOD是在Fe-SOD基础上进化而来的一种蛋白类型，由于任何来源的Mn-SOD和Fe-SOD的一级结构同源性都很高，均不同于Cu/Zn-SOD的序列，可见它们来自同一个祖先;Cu/Zn-SOD分布最广，是一种真核生物酶，广泛存在于动物的血、肝和菠菜叶、刺梨等生物体中。
除以上三种SOD外，Sa-Ouk Kang等人最近又从链霉菌Streptomyces spp.和S.coelicotor中发现了两种新的SOD，一种是含镍酶即Ni-SOD，另一种是含铁和锌的酶即Fe/ZnSOD，它们均为四聚体，表观分子量分别是13KD和22KD，它们之间没有免疫交叉反应 ［4～6］ 。
2 SOD的催化机理
超氧化物歧化酶作用的底物是超氧阴离子自由基（O ·-2 ），它既带一个负电荷，又只有一个未成对的电子。在不同条件下，O ·-2 既可作还原剂变成O 2 ，又可作氧化剂变成H 2 O 2 ，H 2 O 2 又在过氧氢酶（Catalase，CAT）的作用下，生成H 2 O和O 2 ，由此可见，有毒性的O ·-2 在H 2 O 2 又在过氧氢酶（Catalase，CAT）的作用下，生成H 2 O和O 2 ，由此可见，有毒性的O ·-2 在SOD和CAT共同作用下，变成了无毒的H 2 O和O 2 。其作用机理如下:SOD+O ·-2 SOD - +O 2 SOD - +O ·-2 +2H + SOD+H 2 O 2 2O ·-2 +2H + SOD O 2 +H 2 O 2 H 2 O 2 CAT H 2 O+O 2
3 SOD的结构和性质
3.1 不同SOD的结构 超氧化物歧化酶（SOD）从结构上可分为两族:CuZn-SOD为第一族，Mn-SOD和Fe-SOD为第二族。天然存在的SOD，虽然活性中心离子不同，但催化活性部位却具有高度的结构同一性和进化的保守性，即活性中心金属离子都是与3或4个组氨酸（His）、咪唑基（Mn-SOD含1个天门冬氨酸羧基配位）和1个H 2 O分子呈畸变的四方锥或扭曲的四面体配位。
CuZn-SOD作为SOD结构上的第一族，是人们对于SOD结构研究的突破口，也是人们了解最多的一种SOD。比较不同来源的CuZn-SOD的氨基酸序列可以发现，它们的同源性都很高 ［7］ 。有些氨基酸还很保守，在所有序列中都不变，这暗示着这些氨基酸与活性中心有关。如图1牛红细胞CuZn-SOD的结构所示:每个铜原子除分别与4个组氨基酸残基（His 44.46.61.118 ）的咪唑氮配位外，还与一轴向水分子形成远距离的第五配位，Zn则与3个组氨酸残基（His 61.69.78 ）和1个天冬氨酸（D 81 ）配位。Cu、Zn共同连接组氨酸61组成“咪唑桥”结构。
图1 牛红细胞CuZn-SOD的结构示意图 ［8］（略）
Mn-SOD和Fe-SOD同属于SOD结构上的第二族，Mn-SOD是由203个氨基酸残基构成的四聚体，Mn（Ⅲ）是处于三角双锥配位环境中，其中一轴向配位为水分子，另一轴向被蛋白质辅基的配位His-28占据，另3个配基His-83、His-170和Asp-166位于赤道平面。Fe-SOD的活性中心是由3个His，1个Asp和1个H 2 O扭曲四面体配位而成 ［9］ 。
3.2 不同SOD的性质 SOD是一种酸性蛋白，在酶分子上共价连接金属辅基，因此它对热、pH以及某些理化性质表现出异常的稳定性，其主要的理化性质见表2。
表2 4种SOD的理化性质（略）
从上面可以看出，Mn-SOD、Fe-SOD的结构特征是不含半光氨酸，含有较多的色氨酸和酪氨酸，因此紫外吸收光谱类似一般蛋白质，在280nm附近有最大吸收峰，Mn-SOD的可见光谱在475nm处附近有最大吸收，Fe-SOD在350nm处有最大吸收，这都反映了所含金属离子的光学性质。
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